根据美国疾病控制与预防中心(Centers for Disease Control and Prevention)的数据，呼吸道合胞病毒的复杂形状是限制这种感染治疗方法发展的一个障碍。这种感染每年导致美国数十万人住院，甚至更糟。来自威斯康辛大学麦迪逊分校研究人员的新病毒图像可能是预防或减缓呼吸道合胞病毒感染的关键。
呼吸道合胞病毒在呼吸道并发症高风险的幼儿、老年人和成年人中最受关注。然而，与每年席卷学校的流感和其他常见的传染性呼吸道疾病不同，对抗呼吸道合胞病毒的选择很少。在美国，预防治疗是针对幼儿的，现有的疫苗只被批准用于孕妇和老年人。
这种病毒的结构——由微小的、弯曲的细丝组成——一直困扰着研究人员。这使得很难确定关键的药物靶点，包括在相关病毒中保守的病毒成分。
威斯康星大学麦迪逊分校生物化学教授伊丽莎白·赖特说:“有许多与呼吸道合胞病毒相关的病毒也是重要的人类病原体，包括麻疹。”“我们对相关病毒的了解为我们提供了关于RSV蛋白结构的线索，但为了确定药物靶点，我们需要更仔细地研究与宿主细胞膜密切相关的RSV蛋白。”
利用一种称为低温电子断层扫描的成像技术，赖特和她的团队现在已经揭示了RSV形式和功能所必需的分子和结构的细节。他们最近在《自然》杂志上发表了他们的研究结果。
Cryo-ET将病毒颗粒或其他分子冻结在超冷的温度下，阻止生物过程的发生。这使得研究人员能够检查生物体、细胞、细胞器和病毒的结构，并捕捉到冻结在时间中的结构的小尺度图像。快速冷冻许多RSV颗粒，冷冻- et成像将从许多不同的角度捕获(几乎)所有病毒的可能构型。这些二维图像结合在一起，以高分辨率(甚至在单个原子的水平上)产生病毒的三维结构的表示。
Wright最近的研究产生了两种RSV蛋白的高分辨率图像，详细描述了RSV M蛋白和RSV F蛋白的结构，这两种蛋白对病毒与宿主细胞膜之间的相互作用至关重要。这两种蛋白质也存在于相关病毒中。
RSV M蛋白与宿主细胞膜相互作用，将病毒的丝状结构结合在一起，并协调病毒成分和其他蛋白质——包括RSV F蛋白。RSV F蛋白位于病毒表面，随时准备与宿主细胞受体结合，并调节病毒的融合和进入宿主细胞。科学家的图像显示，在RSV中，两个F蛋白结合在一起形成一个更稳定的单位。赖特说，这种联系可能会阻止F蛋白过早感染宿主细胞。
赖特说:“我们的初步发现揭示了结构细节，使我们不仅能够更好地了解蛋白质如何调节病毒颗粒的组装，而且还能更好地了解使病毒具有传染性的蛋白质的协调。”
科学家们认为，F蛋白对可能是在病毒准备感染下一个宿主之前稳定病毒的关键，使F蛋白对成为未来药物开发的可能目标。他们将继续探索RSV蛋白如何相互作用以引起感染。
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